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Significado clínico:

La A2M está formada por 4 subunidades idénticas, unidas por puentes disulfuro.

Cada unidad contiene una secuencia específica de aminoácidos denominados región batí, que es susceptible de clivaje. Cuando esto sucede por acción de proteasas, se produce un cambio conformacional de la molécula, que se traduce en una midificación irreversible de la enzima sin bloqueo del sitio activo. Este mecanismo de inhibición es conocido bajo el nombre de trapping o trampa molecular. La serinoproteasa conserva generalmente su actividad sobre sustratos pequeños, mientras que la actividad sobre sustratos naturales es eliminada por impedimento estérico.

La vida media de la A2M es de 135-180 horas.

Su acción se ejerce sobre todas las proteasas (carboxi, metalo, serino, tilo, etc.).

No se conoce el lugar de su síntesis. Se comunicaron como sitios probables el hígado, el tejido conectivo y el endotelio vascular.

Después de la alfa2 antiplasmina es el inhibidor fisiológico más importante de la plasmina.

Además se sabe que la heparina impide la unión A2M-enzima.

Utilidad clínica:

  • Evaluación de los inhibidores de la plasmina.

Bibliografía:

1. Manual de hemostasia y trombosis. Grupo cooperativo latinoamericano de hemostasia y trombosis (grupo CLAHT). Segunda edición. 1990.